Los anticuerpos son proteínas denominadas inmunoglobulinas. Existen varios tipos de inmunoglobulinas, pero todas contienen cuatro moléculas polipétidas. Dos son de cadenas livianas idénticas y dos de cadenas pesadas. Los términos liviana y pesadas hacen referencia al tamaño de las cadenas. Estas cadenas se mantienen unidas por medio de enlaces conformados por átomos de azufre (enlaces disulfuro -S-S-) (Fig 1).
Fig.1: A, Estructura química de un anticuerpo; B, unión del antígeno con el anticuerpo
Cada cadena poseen una región constante y una región variable.
Las regiones constantes de ambas cadenas (livianas y pesadas) son similares
en la secuencia de aminoácidos. Las regiones variables, en cambio
difieren en dicha secuencia. Estas regiones son las de inserción
del antígeno y son las responsables de la especificidad de los
anticuerpos.
La secuencia de aminoácidos en la zona variable es única
en cada una de las millones de inmunoglobulinas.
En el siguiente cuadro se resumen las distintas clases de inmunoglobulinas.
